{"id":105721,"date":"2018-03-11T10:29:24","date_gmt":"2018-03-11T10:29:24","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/implicacion-del-dominio-trp-en-la-region-carboxilo-terminal-de-trpv1-en-la-oligomerizacion-y-acoplamiento-funcional-del-termorreceptor\/"},"modified":"2018-03-11T10:29:24","modified_gmt":"2018-03-11T10:29:24","slug":"implicacion-del-dominio-trp-en-la-region-carboxilo-terminal-de-trpv1-en-la-oligomerizacion-y-acoplamiento-funcional-del-termorreceptor","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/ciencias-de-la-vida\/implicacion-del-dominio-trp-en-la-region-carboxilo-terminal-de-trpv1-en-la-oligomerizacion-y-acoplamiento-funcional-del-termorreceptor\/","title":{"rendered":"Implicaci\u00f3n del dominio trp en la regi\u00f3n carboxilo terminal de trpv1 en la oligomerizaci\u00f3n y acoplamiento funcional del termorreceptor"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> Nuria Garc\u00eda Sanz <\/strong><\/h2>\n<p>Trpv1 es un integrador de est\u00edmulos qu\u00edmicos y f\u00edsicos que se encuentra en las terminales perif\u00e9ricas de los nociceptores. Este receptor pertenece a la familia de canales trp. El an\u00e1lisis de su estructura primaria indica que la prote\u00edna consta de seis segmentos transmembrana, un lazo anfip\u00e1tico entre los s5 y s6 que contribuye a las propiedades de permeaci\u00f3n del canal, y los dominios amino y carboxilo terminales citoplasm\u00e1ticos. Pese a no conocerse la estructura at\u00f3mica de la prote\u00edna se han identificado en ella dominios funcionales que definen sus propiedades de canal i\u00f3nico. Estos estudios han atribuido un importante rol al dominio carboxilo terminal tanto en la potenciaci\u00f3n de trpv1 inducida por mediadores proinflamatorios, como en la modulaci\u00f3n de la afinidad a capsaicina, y en la sensibilidad t\u00e9rmica del receptor.  se ha descrito en el carboxilo terminal de canal la presencia de una zona con similitud al dominio trp, dominio que diferentes autores destacan por estar muy conservada en algunas subfamilias de la superfamilia de canales i\u00f3nicos trp y que contiene la secuencia de siete amino\u00e1cidos denominado caja trp. Inicialmente, el dominio trp fue identificado como una zona de alrededor de 25 amino\u00e1cidos altamente conservada en la regi\u00f3n carboxilo terminal citoplasm\u00e1tica pr\u00f3xima al s6 y que estaba presente en algunas familias de trps, como trpms y trpcs. En esta regi\u00f3n, en el caso de los trpcs, permanec\u00edan invariantes seis amino\u00e1cidos (ewkfar) a los que se les denomin\u00f3 caja trp. Pero la funci\u00f3n de esta regi\u00f3n en los canales era desconocida.   en este trabajo estudiamos a nivel molecular y funcional el papel del dominio trp en el extremo carboxilo terminal citoplasm\u00e1tico del canal trpv1. Investigamos su implicaci\u00f3n en el proceso de oligomerizaci\u00f3n de las subunidades para dar lugar al canal funcional y evaluamos su contribuci\u00f3n funcional a la actividad de canal i\u00f3nico. Con este fin, realizamos construcciones quim\u00e9ricas en el entorno de la subunidad de trpv1 en las que intercambiamos el dominio trp del canal por el del resto de canales de la subfamilia trpv. Adem\u00e1s, determinamos el papel de la caja trp en las propiedades de canal i\u00f3nico, activaci\u00f3n y desensibilizaci\u00f3n.  las conclusiones de este trabajo son, que el dominio comprendido entre los amino\u00e1cidos e684 y r721 en el carboxilo terminal citoplasm\u00e1tico adyacente a la regi\u00f3n del poro (dominio similar al dominio trp) es un dominio de asociaci\u00f3n envuelto en la oligomerizaci\u00f3n de subunidades de trpv1 para formar canales funcionales. Adem\u00e1s, al haberse comprobado que todos los canales quim\u00e9ricos son capaces en mayor o menor medida de ensamblarse y ser transportados a la membrana, se ha demostrado que el dominio trp es una regi\u00f3n intercambiable entre ellos. Por ello, se puede hacer extensiva su funci\u00f3n como dominio de oligorerizaci\u00f3n al resto de canales de la subfamilia.   en base a los resultados funcionales obtenidos del intercambio de dominios en el entorno del canal, al igual que ocurre con los canales activados por nucle\u00f3tidos c\u00edclicos que presentan una elevada similitud de secuencia en el carboxilo terminal citoplasm\u00e1tico, el dominio de asociaci\u00f3n tiene un papel fundamental en el acoplamiento de la sensaci\u00f3n de est\u00edmulos activadores y la apertura del canal. Y por lo que se refiere a  la caja trp de trpv1, es un motivo que contribuye a estabilizar la compuerta del canal en estado cerrado operando como modulador del mecanismo de apertura y cierre del canal.<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Implicaci\u00f3n del dominio trp en la regi\u00f3n carboxilo terminal de trpv1 en la oligomerizaci\u00f3n y acoplamiento funcional del termorreceptor<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Implicaci\u00f3n del dominio trp en la regi\u00f3n carboxilo terminal de trpv1 en la oligomerizaci\u00f3n y acoplamiento funcional del termorreceptor <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 Nuria Garc\u00eda Sanz <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Miguel hern\u00e1ndez de elche<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 15\/12\/2010<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li>Rosa Mar\u00eda Planells Cases<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: Jos\u00e9 Antonio Ferragut rodriguez <\/li>\n<li>\u00e1lvaro Villaroel mu\u00f1oz (vocal)<\/li>\n<li>pilar De la pe\u00f1a cortines (vocal)<\/li>\n<li>Antonio Felipe campo (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de Nuria Garc\u00eda Sanz Trpv1 es un integrador de est\u00edmulos qu\u00edmicos y f\u00edsicos que se encuentra en las 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