{"id":16204,"date":"2018-03-09T09:03:42","date_gmt":"2018-03-09T09:03:42","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/papel-del-dominio-c2-en-la-regulacion-de-la-activacion-de-la-proteina-quinasa-c\/"},"modified":"2018-03-09T09:03:42","modified_gmt":"2018-03-09T09:03:42","slug":"papel-del-dominio-c2-en-la-regulacion-de-la-activacion-de-la-proteina-quinasa-c","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/quimica\/papel-del-dominio-c2-en-la-regulacion-de-la-activacion-de-la-proteina-quinasa-c\/","title":{"rendered":"Papel del dominio c2 en la regulacion de la activacion de la proteina quinasa c"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> Pablo Conesa Zamora <\/strong><\/h2>\n<p>Las pkcs constituyen una familia de serin-treonin quinasas con importantes funciones en el control de procesos celulares como la proliferaci\u00f3n y la diferenciaci\u00f3n celular. Esta familia se divide en tres grupos de isoenzimas(clasicas, nuevas y atipicas) dependiendo de su estructura primaria y de los requerimientos de acticadores y cofactores para su regulaci\u00f3n como el ca2+, el diacilglicerol (dag) y los fosfolipidos ani\u00f3nicos. Las pkcs clasicas pueden ser activadas por ca2+, el diacilglicerol (dag) y los fosfolipidos ani\u00f3nicos. La pkcs clasicas pueden ser activadas por ca2+ y\/o por dag o esteres de forbol. en estas iosenzimas, la region reguladora esta comopuesta por dos dominios conservados: el dominio c1, al que se unen eldiacilglicerol (dag) y los esteres de forbol, y el dominio c2, al que se unen el ca2+ y la fosfatidilserina (ps). Las pkc nuevas pueden seractivadas por dag o esteres de forbol pero de manera independiente de ca2+ y aunque tambien contiene estos dos dominios reguladores, el dominio c2 no tienen los grupos funcionales necesarios para que se enlace el ca2+. Por ultimo las pkc atipicas no son reguladas ni por ca2+ni por dag y carecen del dominio c2.  en este trabajo realizamos mutaciones puntuales en el sistio de union a calcio del dominio c2 de la pkc clasica, pkcalfa encontrandose que los residuos, d187,d246 y d248, est\u00e1n implicados en la capacidad de la proteina para traslocarse a la membrana y tambien en la actividad catalitica de la enzima. Los dominios c1 y c2 estan relacionados pues uno de estos residuos, el d187, participa tanto en la union de la enzima a la membrana como en la activacion inducida por el dag. Las mutaciones en los union a fosfatidlserina (ps) del dominio c2 de esta isoenzima han permitido saber que los residuos t251,r216 y r249, estan directamente implicados en el enlace a fosfolipidos ani\u00f3nicos y tambien en la posterior activacion de la enzima. Ademas, se ha encontrado que n189 puede actuar<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Papel del dominio c2 en la regulacion de la activacion de la proteina quinasa c<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Papel del dominio c2 en la regulacion de la activacion de la proteina quinasa c <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 Pablo Conesa Zamora <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Murcia<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 22\/03\/2002<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li> Gomez Fernandez Juan  Carmelo<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: Francisco Garc\u00eda carmona <\/li>\n<li>faustino Mollinedo Garc\u00eda (vocal)<\/li>\n<li>Carlos gabriel de Miguel vazquez (vocal)<\/li>\n<li>pilar Coy fuster (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de Pablo Conesa Zamora Las pkcs constituyen una familia de serin-treonin quinasas con importantes funciones en el control 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