{"id":26438,"date":"2018-03-09T09:18:16","date_gmt":"2018-03-09T09:18:16","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/estudios-estructurales-y-funcionales-de-proteinas-quinasas-c-alfa-y-zeta\/"},"modified":"2018-03-09T09:18:16","modified_gmt":"2018-03-09T09:18:16","slug":"estudios-estructurales-y-funcionales-de-proteinas-quinasas-c-alfa-y-zeta","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/murcia\/estudios-estructurales-y-funcionales-de-proteinas-quinasas-c-alfa-y-zeta\/","title":{"rendered":"Estudios estructurales y funcionales de proteinas quinasas c (alfa) y (zeta)"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> Jos\u00e9 Angel Rodriguez Alfaro <\/strong><\/h2>\n<p>Proteina quinasa c (pkc) es una quinasa implicada en transmisi\u00f3n de se\u00f1ales, que participa en multitud de procesos fisiol\u00f3gicos. La pkc es activado por l\u00edpidos como fosfatidilserina (ps) y diacilgliceroles (dag) en sistemas dependientes de calcio, tambi\u00e9n es activada por \u00e9steres de forbol como pma (sustancias promotoras de tumores).  pkc forma una gran familia de isoenzimas, en esta tesis se han estudiado diversos aspectos concernientes al mecanismo de acci\u00f3n de pkc alfa, delgrupo de las cl\u00e1sicas y pkc zeta del grupo de las at\u00edpicas. El dominio c2 de esta isoenzima cl\u00e1sica ha sido cristalizado formando complejos con diferentes fosfol\u00edpidos. Seg\u00fan estos cristales el dominio c2 presenta en su zona pr\u00f3xima a las cadenas beta 3 y beta 4. Caracterizada por la acumulaci\u00f3n de residuos de lisinas. Esta regi\u00f3n rica en lisinas ha sido estudiado mediante mutagenesis para comprobar sus implicaciones en la actividad de la prote\u00edna y se ha comprobado que se une a ves\u00edculas que contienen ps, pa y con muchas mayor afinidad a ves\u00edculas que contienen pip2 mediante un mecanismo que no depende de calcio cuando se realizan estudios con el dominio c2 aislado. En el contexto de la pkc alfa completa, se concluye que este se puede activar por pip2. El mecanismo de activaci\u00f3n requiere que primero se una el calcio al enzima provocando un cambio conformacional que permite el acceso del pip2 a la zona rica en lisinas provocando as\u00ed la activaci\u00f3n de la pkc alfa. la regi\u00f3n rica en lisinas participa en una interacci\u00f3n intramolecular (probablemente con residuos de asp del dominio c1) que mantiene a la pkc alfa en estado inactivo. Una vez que el calcio est\u00e1 presente es cuando esta regi\u00f3n queda accesible al resto de posibles ligandos. Cuando la activaci\u00f3n de la pkc alfa se realiza de una forma dependiente de calcio y ps, la zona rica en lisinas tambi\u00e9n participa estabilizando el anclaje del dominio c2 a la membrana mediante su interacci\u00f3n con un<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Estudios estructurales y funcionales de proteinas quinasas c (alfa) y (zeta)<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Estudios estructurales y funcionales de proteinas quinasas c (alfa) y (zeta) <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 Jos\u00e9 Angel Rodriguez Alfaro <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Murcia<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 23\/10\/2003<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li> G\u00f3mez Fern\u00e1ndez Juan  Carmelo<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: felix Mar\u00eda Go\u00f1i urcelay <\/li>\n<li>alicia Alonso izquierdo (vocal)<\/li>\n<li>Francisco Jos\u00e9 Aranda Martinez (vocal)<\/li>\n<li>Jos\u00e9 Galian albaladejo (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de Jos\u00e9 Angel Rodriguez Alfaro Proteina quinasa c (pkc) es una quinasa implicada en transmisi\u00f3n de se\u00f1ales, que [&hellip;]<\/p>\n","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"site-sidebar-layout":"default","site-content-layout":"","ast-site-content-layout":"","site-content-style":"default","site-sidebar-style":"default","ast-global-header-display":"","ast-banner-title-visibility":"","ast-main-header-display":"","ast-hfb-above-header-display":"","ast-hfb-below-header-display":"","ast-hfb-mobile-header-display":"","site-post-title":"","ast-breadcrumbs-content":"","ast-featured-img":"","footer-sml-layout":"","theme-transparent-header-meta":"","adv-header-id-meta":"","stick-header-meta":"","header-above-stick-meta":"","header-main-stick-meta":"","header-below-stick-meta":"","astra-migrate-meta-layouts":"default","ast-page-background-enabled":"default","ast-page-background-meta":{"desktop":{"background-color":"var(--ast-global-color-4)","background-image":"","background-repeat":"repeat","background-position":"center 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