{"id":65763,"date":"2018-03-09T22:53:53","date_gmt":"2018-03-09T22:53:53","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/carbamato-quinasa-de-pyrococcus-furiosus-relaciones-estructura-funcion-y-papel-en-la-biosintesis-de-carbamilfosfato\/"},"modified":"2018-03-09T22:53:53","modified_gmt":"2018-03-09T22:53:53","slug":"carbamato-quinasa-de-pyrococcus-furiosus-relaciones-estructura-funcion-y-papel-en-la-biosintesis-de-carbamilfosfato","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/ciencias-de-la-vida\/carbamato-quinasa-de-pyrococcus-furiosus-relaciones-estructura-funcion-y-papel-en-la-biosintesis-de-carbamilfosfato\/","title":{"rendered":"Carbamato quinasa de pyrococcus furiosus: relaciones estructura-funcion y papel en la biosintesis de carbamilfosfato"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> Cristina Alcantara Baena <\/strong><\/h2>\n<p>En la presente tesis se han llevado a cabo estudios de estructura-funci\u00f3n de la carbamato quinasa (ck) de la arquea hiperterm\u00f3f\u00edla pyrococcus furiosus, relacionados con la estabilidad de la enzima y con la caracterizaci\u00f3n funcional del sitio catal\u00edtico. Adem\u00e1s, se ha propuesto un nuevo papel fisiol\u00f3gico para la carbamato quinasa de organismos hiperterm\u00f3filos. carbamato quinasa pertenece a la familia de enzimas amino\u00e1cido quinasa (pfo0696) y cataliza la transferencia reversible de un grupo y-fosforilo del a tp a un grupo carbamato, resultando en la s\u00edntesis de un anh\u00eddrido de acilfosfato. La funci\u00f3n establecida de ck es generar a tp a partir de cp, obtenido por la ruta de la arginina deiminasa. Aunque hemos demostrado que en el h\u00e1bitat natural de las arqueas hiperterm\u00f3filas pyrococcus furiosus, ck puede sintetizar cp para la bios\u00edntesis de pirimidinas y arginina y por tanto, reemplazar in vivo la funci\u00f3n anab\u00f3lica cl\u00e1sicamente reservada a cps. se conoce la estructura tridimensional de dos cks: una mes\u00f3fila de enterococcus faecalis, y otra hiperterm\u00f3fila de pyrococcus furiosus. Estas presentan una identidad de secuencia pr\u00f3xima al 50% y estructuras tridimensionales pr\u00e1cticamente superponibles. Aunque el an\u00e1lisis comparativo de la estructura primaria y tridimensional de ambas cks muestra como principales factores implicados en la estabilidad de la enzima hiperterm\u00f3fila: 1) la presencia de un mayor n\u00famero de residuos cargados, pares i\u00f3nicos y redes de pares i\u00f3nicos en superficie, y 2) la existencia de una superficie de dimerizaci\u00f3n mucho mayor y m\u00e1s hidrof\u00f3bica en la enzima de pirococo. El estudio mediante mutag\u00e9nesis de una red de pares i\u00f3nicos presente en la superficie de la enzima, que por su extensi\u00f3n y localizaci\u00f3n, podr\u00eda contribuir en la estabilidad, formada por los residuos lys307, glu305, arg43, glu39 y arg104, muestra que la relaci\u00f3n entre flexibilidad y actividad, y la estabilidad t\u00e9rmica de la prote\u00edna no se afectan dr\u00e1sticamente, aunque, revela que la extensi\u00f3n y naturaleza de la red influye en la estabilidad. el conocimiento de la estructura tridimensional de la ck de p. Furiosus y de la nagk de e. Coli (paradigma estructural de la familia mk) permiti\u00f3 elaborar una serie de predicciones estructurales sobre la uni\u00f3n de nucle\u00f3tido y sobre el mecanismo catal\u00edtico para ambas enzimas que podr\u00edan ser extrapolables al resto de miembros de la familia de enzimas amino\u00e1cido quinasa (mk). Se ha estudiado en la ck de p. Furiosus, mediante mutag\u00e9nesis dirigida, diferentes funcionalmente las predicciones, demostramos la importancia para la estabilizaci\u00f3n y afinidad del nucle\u00f3tido de las interacciones mediadas por los residuos tirosina 244 y metionina 274 con la base piridimid\u00ednica, e identificamos los residuos catal\u00edticos lys131, lys215 y asp216. Nuestros resultados apoyan la concepci\u00f3n actual del mecanismo de transferencia de fosforilo en la familia mk y aportan informaci\u00f3n sobre los cambios conformacionales asociados a la uni\u00f3n de ligandos e ilumina sobre las grandes diferencias exhibidas en afinidad para el nucle\u00f3tido entre la ck de pirococo y el resto de enzimas de la familia aak.<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Carbamato quinasa de pyrococcus furiosus: relaciones estructura-funcion y papel en la biosintesis de carbamilfosfato<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Carbamato quinasa de pyrococcus furiosus: relaciones estructura-funcion y papel en la biosintesis de carbamilfosfato <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 Cristina Alcantara Baena <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Universitat de val\u00e9ncia (estudi general)<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 30\/06\/2008<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li>Javier Cervera  Miralles<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: joaqu\u00edn Timoneda timoneda <\/li>\n<li>julio Polaina molina (vocal)<\/li>\n<li>Alberto Marina moreno (vocal)<\/li>\n<li>Manuel Sanchez del pino (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de Cristina Alcantara Baena En la presente tesis se han llevado a cabo estudios de estructura-funci\u00f3n de la 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