{"id":70141,"date":"2018-03-09T23:14:41","date_gmt":"2018-03-09T23:14:41","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/papel-de-los-dominios-reguladores-en-la-funcionalidad-de-las-proteinas-quinasas-c-alfa-y-epsilon\/"},"modified":"2018-03-09T23:14:41","modified_gmt":"2018-03-09T23:14:41","slug":"papel-de-los-dominios-reguladores-en-la-funcionalidad-de-las-proteinas-quinasas-c-alfa-y-epsilon","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/murcia\/papel-de-los-dominios-reguladores-en-la-funcionalidad-de-las-proteinas-quinasas-c-alfa-y-epsilon\/","title":{"rendered":"Papel de los dominios reguladores en la funcionalidad de las proteinas quinasas c alfa y epsilon"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> M. Jose Lopez Andreo <\/strong><\/h2>\n<p>El trabajo de investigaci\u00f3n desarrollado en la presente tesis doctoral se ha referido a la prote\u00edna quinasa c (pkc), un componente de cascadas de se\u00f1alizaci\u00f3n celular que en mam\u00edferos agrupa a 10 isoenzimas clasificadas seg\u00fan su activaci\u00f3n en tres clases: pkc cl\u00e1sicas, nuevas y at\u00edpicas. En la tesis se ha estudiado el apael de la regi\u00f3n reguladora en las pkc cl\u00e1sicas y nuevas. Dentro de la regi\u00f3n reguladora de estas isoenzimas se distinguen dos dominios, el c1 que une diacilglicerol (dag) y \u00e9steres de forbol y el dominio c2 que en las pkc cl\u00e1sicas une fosfol\u00edpidos ani\u00f3nicos en paresencia de calcio, mientras que en las pkc nuevas no se conoce con exactitud el modo en el que actua. Adem\u00e1s de los citados l\u00edpidos, se sabe que existen otros compuestos lip\u00eddicos de gran importancia fisiol\u00f3gica que afectan a la activaci\u00f3n de la pkc por interacci\u00f3n con su regi\u00f3n reguladora. Sin embargo, no se conoce el lugar exacto de la prote\u00edna que mediar\u00eda la actuaci\u00f3n de estos otros l\u00edpidos, ni tampoco el mecanismo implicado. Teniendo en cuenta todo lo anterior, en la presente tesis se ha estudiado el papel que desempe\u00f1a el dominio c2 en la activaci\u00f3n de la isoenzima nueva pkc epsilon, y por otro lado se ha determinado el mecanismo de regulaci\u00f3n del \u00e1cido araquid\u00f3nico y del retinoico sobre la isoenzima cl\u00e1sica pkc alfa. para resolver las cuestiones planteadas acerca de la pkc epsilon se construyeron mutantes de la prote\u00edna afectados en el dominio c2 y se realizaron estudios in vivo de localizaci\u00f3n de la prote\u00edna en la membrana e in vitro de actividad quinasa. Los resultados confirmaron la importancia del dominio c2 en la localizaci\u00f3n en la membrana y la activaci\u00f3n de la prote\u00edna y adem\u00e1s se demostr\u00f3 la necesidad de la presencia en las membranas de \u00e1cido fosfat\u00eddico y diacilglicerol para permitir los citados procesos en condiciones fisiol\u00f3gicas, permitiendo postular un modelo de activaci\u00f3n de la prote\u00edna por s\u00edntesis<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Papel de los dominios reguladores en la funcionalidad de las proteinas quinasas c alfa y epsilon<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Papel de los dominios reguladores en la funcionalidad de las proteinas quinasas c alfa y epsilon <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 M. Jose Lopez Andreo <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Murcia<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 20\/09\/2004<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li> Gomez Fernandez Juan  Carmelo<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: josefa liboria Segovia parra <\/li>\n<li>Francisco Fernandez belda (vocal)<\/li>\n<li>M\u00aa  anunciacion Ana Inundain larra\u00f1eta (vocal)<\/li>\n<li>Francisco Javier Salazar aparicio (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de M. 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