{"id":97887,"date":"2009-11-12T00:00:00","date_gmt":"2009-11-12T00:00:00","guid":{"rendered":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/sin-categoria\/requerimientos-estructurales-de-la-hexoquinasa-2-para-la-senalizacion-por-glucosa-en-saccharomyces-cerevisiae\/"},"modified":"2009-11-12T00:00:00","modified_gmt":"2009-11-12T00:00:00","slug":"requerimientos-estructurales-de-la-hexoquinasa-2-para-la-senalizacion-por-glucosa-en-saccharomyces-cerevisiae","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.deberes.net\/tesis\/proteinas\/requerimientos-estructurales-de-la-hexoquinasa-2-para-la-senalizacion-por-glucosa-en-saccharomyces-cerevisiae\/","title":{"rendered":"Requerimientos estructurales de la hexoquinasa 2 para la se\u00f1alizaci\u00f3n por glucosa en saccharomyces cerevisiae"},"content":{"rendered":"<h2>Tesis doctoral de <strong> Rafael Pel\u00e1ez Crist\u00f3bal <\/strong><\/h2>\n<p>La hxk2 de s.Cerevisiae es una moonlighting protein o prote\u00edna de doble vida. En el citoplasma es la principal responsable de la fosforilaci\u00f3n de la glucosa en el carbono 6, mientras que en el n\u00facleo participa en la represi\u00f3n de genes implicados en la utilizaci\u00f3n de otras fuentes de carbono alternativas. La relaci\u00f3n entre estas dos funciones, y los dominios implicados en ellas, no han sido determinados hasta la fecha. \t  en la presente tesis hemos analizado cuales son los dominios de la hxk2 implicados en cada funci\u00f3n y determinado los dominios implicados en la interacci\u00f3n con las prote\u00ednas del complejo represor como mig1, y las del complejo snf1, snf1, snf4 y gal83. Siguiendo esta misma l\u00ednea de trabajo hemos desarrollado dos mutantes estables que presentan disociadas las dos funciones de la hxk2: uno carente de actividad catal\u00edtica que mantiene la funci\u00f3n reguladora y otro con actividad catal\u00edtica que ha perdido su funci\u00f3n reguladora de la expresi\u00f3n g\u00e9nica. De esta manera se confirma la hip\u00f3tesis de que ambas funciones son independientes una de la otra y que se pueden asociar a dominios diferentes de la prote\u00edna.  el hecho de que la funci\u00f3n reguladora de la hxk2 se realice a nivel nuclear exige la existencia de mecanismos que posibiliten la entrada y salida del n\u00facleo de la prote\u00edna. Por tanto, nos propusimos estudiar el tr\u00e1fico n\u00facleo-citoplasm\u00e1tico de la hxk2.   en este trabajo hemos caracterizado los mecanismos de exportaci\u00f3n e importaci\u00f3n nuclear de la prote\u00edna hxk2 demostrando que es sustrato de la importina kap95 (importina-\u00edY) para entrar en el n\u00facleo, mientras que utiliza la exportina xpo1 (hom\u00f3logo de crm1 de humanos) para su salida al citoplasma. Adem\u00e1s hemos localizado y caracterizado dos secuencias de exportaci\u00f3n nuclear (nes) en la hxk2 que son vitales para la interacci\u00f3n con xpo1, lo que representa un nuevo dominio estructural de la hxk2, no descrito hasta el momento. Hemos podido establecer que el mecanismo de exportaci\u00f3n de hxk2 est\u00e1 modulado por la prote\u00edna gsp1 (ran) en funci\u00f3n de su estado de activaci\u00f3n con gtp o gdp, de tal manera que se forma un tr\u00edmero xpo1-hxk2-gsp1-gtp que se desorganiza y separa cuando el gtp se hidroliza a gdp. Finalmente, hemos demostrado que la fosforilaci\u00f3n en la serina 14 de la hxk2 regula los mecanismos de exportaci\u00f3n de hxk2 en funci\u00f3n de la glucosa del medio, lo que  supone un punto de integraci\u00f3n y conexi\u00f3n entre los mecanismos de tr\u00e1fico n\u00facleo-citopl\u00e1smico con los procesos de represi\u00f3n por glucosa.<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Datos acad\u00e9micos de la tesis doctoral \u00ab<strong>Requerimientos estructurales de la hexoquinasa 2 para la se\u00f1alizaci\u00f3n por glucosa en saccharomyces cerevisiae<\/strong>\u00ab<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>T\u00edtulo de la tesis:<\/strong>\u00a0 Requerimientos estructurales de la hexoquinasa 2 para la se\u00f1alizaci\u00f3n por glucosa en saccharomyces cerevisiae <\/li>\n<li><strong>Autor:<\/strong>\u00a0 Rafael Pel\u00e1ez Crist\u00f3bal <\/li>\n<li><strong>Universidad:<\/strong>\u00a0 Oviedo<\/li>\n<li><strong>Fecha de lectura de la tesis:<\/strong>\u00a0 11\/12\/2009<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<h3>Direcci\u00f3n y tribunal<\/h3>\n<ul>\n<li><strong>Director de la tesis<\/strong>\n<ul>\n<li>Fernando Moreno Sanz<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<li><strong>Tribunal<\/strong>\n<ul>\n<li>Presidente del tribunal: Jos\u00e9 manuel Siverio exposito <\/li>\n<li>susana Rodr\u00edguez navarro (vocal)<\/li>\n<li>Juan  Carlos Igual Garc\u00eda (vocal)<\/li>\n<li>Emilio Fernandez reyes (vocal)<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>&nbsp;<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Tesis doctoral de Rafael Pel\u00e1ez Crist\u00f3bal La hxk2 de s.Cerevisiae es una moonlighting protein o prote\u00edna de doble vida. 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