Tesis doctoral de Josefa Olano Diez
La idh-nadp de c. Acremonium es un dimero de masa molecular 135-140 kda, formada por dos subunidades identicas. Es especifica para nadp y ds-isocitrato. muestra un ph optimo de 8,5-9,25. La enzima mostro una actividad maxima a 60 grados c. Y mostro inactivacion por temperatura, siguiendo una cinetica de primer orden; la presencia de sustratos incremento la estabilidad termica. la enzima fue inactivada por depc poniendo de manifiesto que aunque deben modificarse 6 residuos de histidina por subunidad para la completa inactivacion de la enzima solo uno de ellos es esencial para la catalisis, este residuo puede estar localizado en una region del centro de union del sustrato cercana a la zona de union del nadp. La enzima tambien fue inactivada phmb, el analisis de inactivacion y proteccion parcial por histidina sugiere que este reactivo modifica residuos de cisteina e histidina conjuntamente. La enzima fue ademas inactivada reversiblemente por plp en dos etapas; la inactivacion se debio a la modificacion de residuos de lisina implicados en la catalisis y/o en la orientacion de los sustratos.
Datos académicos de la tesis doctoral «Isocitrato deshidrogenasa dependiente de nadp de cephalosporium acremonium: purificacion y caracterizacion.«
- Título de la tesis: Isocitrato deshidrogenasa dependiente de nadp de cephalosporium acremonium: purificacion y caracterizacion.
- Autor: Josefa Olano Diez
- Universidad: León
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1997
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Joaquin Soler Molina
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Arturo Pérez Eslava
- Iborra Pastor José Luis (vocal)
- Angel Reglero Chillon (vocal)
- Juan Luis Serra Ferrer (vocal)
