Tesis doctoral de Ana María Mata Durán
La glutacion reductasa de e. Coli purificada hasta homogeneidad se inactiva por reduccion con nadph y en menor proporcion con nadh siendo protegida frete a la inactivacion por tioles ditioles y disulfuros en especial por gssg que ademas la reactiva eficazmente. ambos procesos de inactivacion y reactivacion son dependientes del tiempo temperatura concentracion de enzima y del reductor u oxidante y ph. En la enzima de extractos crudos tambien se produjo la interconversion redox aunque con menor eficacia. En cambio la enzima de celulas permeabilizadas de e. Coli es mas sensible. Por ultimo se investigo este fenomeno in vivo en celulas intactas de e. Coli encontrandose que la glutation reductasa se inactiva por sustratos capaces de generar intracelularmente nad(p)h. La enzima resulta protegida por diamida frente a la inactivacion por malato. Ademas la diamida capaz de generar gssg a partir del gsh intracelular la reactiva eficazmente en un proceso independiente de la sintesis de proteina. Estos estudios muestran la importancia fisiologica de la interconversion redox.
Datos académicos de la tesis doctoral «Glutation reductasa de escherichia coli. estudio de su interconversion redox in vitro e in vivo«
- Título de la tesis: Glutation reductasa de escherichia coli. estudio de su interconversion redox in vitro e in vivo
- Autor: Ana María Mata Durán
- Universidad: Extremadura
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1983
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Juan Lopez Barea
- Tribunal
- Presidente del tribunal: José Enrique Campillo álvarez
- José Fuentes Mota (vocal)
- Fernandez De Calella Roberto (vocal)
- Gunther Monell María Antonia (vocal)
